Фото: із відкритих джерел
Дослідники з Інституту морської мікробіології Макса Планка (Бремен) визначили атомну структуру азотфіксувального ферменту з архея Methanocaldococcus infernus, що мешкає біля гідротермальних джерел. Виявлена термостійкість азотази може стати корисною підказкою для майбутніх біологічних продуктів, здатних краще витримувати теплові навантаження під час виробництва, зберігання та внесення.
Про це повідомляє сайт Аграрії разом з посиланням на сайт Global Agriculture.
Дослідники з Інституту морської мікробіології Макса Планка в Бремені (Німеччина) повідомили про визначення атомної структури азотфіксувального ферменту з мікроорганізму, що живе в умовах високих температур біля глибоководних гідротермальних джерел. Роботу очолив керівник групи Трістан Вагнер, перша авторка — Невена Маслач; результати опубліковано 8 вересня 2026 року в Nature Communications у співпраці з Institut de Biologie Structurale (Univ. Grenoble Alpes, CEA та CNRS, Гренобль, Франція).
Що саме досліджували
У центрі уваги — азотаза (nitrogenase), фермент, який у біологічних системах здатен розривати надзвичайно міцний потрійний зв’язок молекулярного азоту (N2) і перетворювати його на амоніак — форму, доступну для живлення рослин. Азотаза трапляється лише в обмеженої групи бактерій і архей (діазотрофів).
У матеріалі також нагадують, що промислове виробництво азотних добрив переважно спирається на процес Габера—Боша — високотемпературний і високотисковий синтез із використанням природного газу. За оцінкою, наведеною в публікації, цей процес споживає близько 1–2% світового енергопостачання та супроводжується значними викидами вуглецю.
Як отримали структуру ферменту
Команда працювала з археєм Methanocaldococcus infernus, який мешкає у полях гідротермальних джерел на дні океану — середовищах, де температури регулярно перевищують температуру кипіння води за поверхневого тиску.
Оскільки азотаза руйнується киснем, фермент довелося ізолювати та очищати в суворо безкисневих умовах. Після цього його кристалізували й дослідили методом високороздільної синхротронної рентгенівської кристалографії, що дає змогу відтворити точне тривимірне розташування атомів у білку.
Чому це може бути важливо для агросектору
За даними дослідників, азотаза з M. infernus зберігає часткову функціональність навіть за температури 98°C. У публікації підкреслюють, що це значно вища теплостійкість, ніж у азотфіксувальних бактерій, які використовують у традиційних аграрних інокулянтах: вони зазвичай найкраще працюють у діапазоні 20–35°C.
Автори також повідомляють, що структура ферменту зафіксувала «каталітичний знімок» — так званий turnover state, який раніше спостерігали лише у двох альтернативних, менш поширених формах азотази, де замість молібдену використовуються ванадій або залізо. На думку дослідників, спільність цієї ознаки між різними типами ферменту може вказувати, що азотази з різними металами розривають потрійний зв’язок N2 загалом подібним хімічним механізмом.
Для прикладної агробіотехнології ключовий акцент — у стабільності ферменту. У матеріалі зазначено, що азотаза «крихка» і малоефективна поза живою клітиною, що роками ускладнювало спроби створити культури або асоційовані з ними мікроорганізми, здатні фіксувати азот без залежності від симбіотичних бактерій (зокрема ризобій у бульбочках бобових). Термостійкий варіант ферменту може стати більш «міцним» хімічним каркасом для подальших досліджень і потенційної адаптації під інженерію азотфіксувальних мікробних штамів для обробки насіння або внесення в рядок — біопродуктів, які мають витримувати тепловий стрес під час виробництва, зберігання та польового застосування.
Обмеження: це фундаментальна наука, а не готовий продукт
У публікації окремо наголошують: наразі йдеться про фундаментальну структурну біологію — дослідження ферменту, виділеного з морського архея. До появи практичних аграрних рішень потрібні роки подальшої роботи. Польових випробувань, інженерних штамів або комерційних партнерств у зв’язку з цим результатом поки не оголошували.